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El nacimiento de la bioquímica moderna, los trabajos del químico alemán Emil Fischer (1852-1919). Entre sus numerosas
contribuciones se encuentran las de 1902 (ups, me he pasado de siglo): demostró la composición
amino-ácida de las proteínas y formuló la hipótesis del enlace peptídico, a la
que también llegaba independientemente, ese mismo año, Hofmeister. Pero lo que nos interesa para este post, son sus estudios sobre la forma de acción de las enzimas
-el término enzima lo
había introducido el fisiólogo alemán Kühne en 1878. Fischer concluía que la
acción de una enzima era específica en relación con un sustrato: la enzima era
al sustrato como la llave a la cerradura. Fischer recibió el Premio Nobel de
Química en 1902.
Ya hablamos en otra ocasión sobre las enzimas. Uno de los aspectos más interesantes (al menos para un químico) es que Emil Fischer se equivocó: existe la llamada promiscuidad catalítica, de manera que podemos forzar a la enzima para que actúe sobre un sustrato diferente al natural. Mediante la ingeniería genética de proteínas o simplemente cambiando las condiciones del medio de reacción, podemos conseguir el producto que deseamos. La evolución dirigida es la modificación de la secuencia de aminoácidos de una enzima con el fin de obtener un nuevo biocatalizador con mejores propiedades catalíticas.
¿Por qué es tan importante? Todo lo que nos permite vivir como estamos acostumbrado (medicamentos, ropa, tecnología, alimentos, etc.) son productos químicos que provienen (o se conservan) de reacciones químicas. El problema principal de estas reacciones químicas, que pueden ser naturales o artificiales, es que si tengo 20 g de A con 20 g de B, probablemente no obtendré 20 g de C sino bastante menos. Es decir, las reacciones químicas no están acostumbradas al ahorro en tiempo de crisis, requieren una "ayudita" de nosotros los científicos: un catalizador permite que la reacción siga un camino distinto que permita obtener más, y en condiciones menos despilfarradoras (temperaturas más bajas, presión ambiente, más rápido) el producto deseado. Los metales nobles suelen ser excelentes catalizadores químicos, con un algún problema: son caros y contaminan. Así que compensa que busquemos alternativas: veamos si podemos reutilizar el catalizador (cuántas veces nos sirve para repetir la reacción), regenerarlo, cuál es la mínima cantidad que se requiere, o usar enzimas catalíticas o biocatalizadores.
Para conseguir C, la reacción puede no ser un camino recto: A +B pueden darnos X, igual necesito "cambiar" B a B1 antes de hacerlo reaccionar con A. Entonces obtendríamos C1, y deberíamos realizar otra reacción para llegar a C. Es lo que se conoce como reacciones de protección-desprotección.
La biocatálisis es muy interesante desde el
punto de vista de la economía atómica: el biocatalizador se regenera; se evitan
reacciones de protección-desprotección porque hay más selectividad; las enzimas
son biodegradables. La biocatálisis cumple la mayoría de los principios de
Química Sostenible, incluso se puede compatibilizar con otras áreas como los
fluidos supercríticos y líquidos iónicos, gracias a su versatilidad.
En 1985 se descubrió que las enzimas podían trabajar en disolventes orgánicos, y desde entonces se emplean en síntesis e incluso ha aumentado su aplicabilidad industrial. Es interesante, porque son enzimas estereoselectivas al estar formadas por aminoácidos naturales que son de por sí quirales.
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Cuando se trabaja en disolventes orgánicos, la enzima mantiene una capa de agua, inapreciable a la vista, necesaria para que realice la reacción, aunque a veces se podría producir una reacción competitiva de hidrólisis con esa capa de agua. En la estructura de una proteína tenemos un balance de residuos hidrofílicos y residuos hidrofóbicos (estos últimos dispuestos hacia el interior---> "lejos" del medio acuoso). Se pensaba que al cambiar el medio de reacción este equilibrio se rompería produciéndose la desnaturalización de la proteína, pero no es así.
Trabajar en disolvente orgánico tiene sus ventajas: se recupera mejor el producto como consecuencia de que no hacen falta etapas de extracción durante la purificación de este; el disolvente orgánico es un medio hostil para microorganismos y así evitamos la "contaminación microbiana"; al tener un medio orgánico se desactivan la mayoría de residuos hidrofílicos y así disminuyen las reacciones secundarias; no es necesario inmovilizar a la enzima, etc.
En la industria, el uso de enzimas según los tipos es 44% de hidrolasas, 30% de oxidorreductasas, 17% liasas, 6% isomerasas y 3% de transferasas.
Las hidrolasas, como su nombre indica tienen como función principal es la hidrólisis de ácidos grasos, pero si usamos disolventes orgánicos se pueden producir otras reacciones. Industrialmente se emplean para transesterificación de grasas a partir de triglicéridos, para síntesis de sintones quirales, bien mediante resolución de mezclas o de compuestos polifuncionales.
